Péptido es uno de esos temas donde los detalles importan más que los titulares. Esta página reúne los antecedentes, los mecanismos y los puntos prácticos que más se consultan.
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En química orgánica, la síntesis de péptidos es la producción de péptidos, compuestos orgánicos en los que numerosos aminoácidos se encuentran unidos mediante enlaces peptídicos, llamados también enlaces amida. El proceso biológico de producción de polipéptidos (proteínas) se conoce como biosíntesis de proteínas.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Química == La síntesis peptídica tiene lugar cuando el grupo carboxilo (C-terminal) de un aminoácido se une al grupo amino (N-terminal) de otro. Normalmente, debido a la posibilidad de reacciones no deseadas, la presencia de grupos protectores se hace necesaria. La reacción química de síntesis de un péptido empieza en el extremo C-terminal del péptido y acaba en su extremo N-terminal. En esto difiere de la biosíntesis proteica, que comienza en el extremo N-terminal.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Síntesis en solución == La síntesis en solución o fase líquida, el método clásico en la síntesis de péptidos, ha sido reemplazada en la mayoría de laboratorios por la síntesis en fase sólida (ver más adelante). Pese a ello, no deja de ser útil cuando es preciso producir péptidos a gran escala, con fines industriales.
Fuentes: es.wikipedia.org
La síntesis peptídica en fase sólida (SPPS en sus siglas en inglés), cuyo pionero fue Robert Bruce Merrifield, constituyó un cambio de paradigma para la comunidad científica dedicada a la síntesis química de péptidos. En la actualidad es el método usado en la creación de péptidos y proteínas en laboratorio. La SPPS permite sintetizar péptidos naturales difíciles de expresar en bacterias, incorporar aminoácidos no proteicos, modificar el esqueleto de péptidos y proteínas y sintetizar proteínas a partir de D-aminoácidos. En esta síntesis, pequeñas bolas sólidas, porosas pero insolubles, son tratadas con unidades funcionales (agentes de acoplamiento) sobre las que se construyen las cadenas peptídicas. El péptido permanece unido covalentemente a la bola hasta que es desanclado por reactivos como el fluoruro de hidrógeno líquido o el ácido trifluoroacético (TFA). El péptido queda así inmovilizado en la fase sólida y permanece retenido durante el proceso de filtrado, mientras que los reactivos de la fase líquida y los subproductos de la síntesis son eliminados. La SPPS sigue una pauta general de ciclos repetitivos de acoplamiento-lavado-desprotección-lavado. El extremo libre amino terminal de un péptido unido en una fase sólida se acopla (ver más adelante) a una única unidad aminoacídica N protegida. Esta unidad es entonces desprotegida, mostrando así un nuevo extremo amino al cual puede unirse otro aminoácido.
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La investigación sobre Péptido se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Péptido)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Péptido)